Estudi de les interaccions entre la proteïna quinasa CK2 i les proteïnes eIF-2 i grp94

La proteïna quinasa CK2 és una serina/ treonina quinasa independent de missatger secundari, ubiqua en eucariotes que es considera implicada en el control de molts processos cel·lulars. Es coneixen unes 200 proteïnes substrats potencials de CK2 però es desconeixen els mecanismes fisiològics que controlen la seva activitat o la seva especifitat de substrat. Recentment, en estudis utilitzant la tècnica del doble híbrid s'ha demostrat que les subunitats \alpha i \beta, que constitueixen la forma tetramèrica alpha2\beta2 de l'enzim, poden interaccionar amb altres components cel·lulars, el que afecta a la seva capacitat de fosforilar les proteïnes substrat. En estudis anteriors del nostre grup hem observat, mitjançant tècniques de co-purificació i de co-immunoprecipitació, que el factor d'inici de la traducció en eucariotes eIF-2 i la xaperonina enllaçant de Ca2+grp94/endoplasmina són dos exemples de proteïnes que interaccionen amb CK2 i poden influir la seva activitat. En el present projecte es pretén aprofundir en la caracterització de les interaccions determinant la subunitat implicada, les seqüències que interaccionen i la influència que puguin tenir sobre l'activitat de CK2 i estudiar la fosforilació d'aquestes proteïnes in vivo en conreus cel·lulars